Site aktiv i enzimës: strukturë, vetitë. Kush e zbuloi vendin aktive të enzimës? Atë që quhet vendi aktiv i enzimës?

Ne të gjithë kemi dëgjuar e enzimeve, por nuk ka gjasa që secili prej nesh tërësisht e di saktësisht se si këto substanca janë të organizuar, dhe pse ata janë të nevojshme. Ky artikull do të ndihmojë për të kuptuar strukturën dhe funksionet e enzimave (enzimave) në përgjithësi, si dhe qendrat e tyre aktive në veçanti.

hulumtimi historia

Në 1833, kimist francez Anselme Payen identifikojnë dhe përshkruajnë vetitë e amylase enzimë.

Disa vjet më vonë, Louis Pasteur, duke studiuar konvertimin e sheqernave në alkool përfshin maja, sugjeroi se ky proces është për shkak të kimikateve që përbëjnë maja.

Në fund të shekullit XIX fiziolog Villi Kyune parë shpikur termin "enzimë".

Gjermane Eduard Buchner në 1897 identifikuar dhe përshkruar zymase - kompleks enzimë që katalizon shndërrimin e sakarozës në reagimin e etanolit. Në natyrë zymase në sasi të madhe në maja.

Nuk dihet se kur dhe kush e hapi faqen aktive të enzimës. Ky zbulim është kredituar me Nobel laureat kimisti Edaurdu Buchner, biolog amerikan James Sumner dhe shkencëtarë të tjerë të njohur të cilët kanë punuar në studimin e catalysis enzimatik.

informacione të përgjithshme në lidhje me enzima

Kujtojnë se enzimat - substancat e natyrës së proteinave, të cilat kryejnë funksione në organizmat e gjallë katalizatorët e reaksioneve kimike. Enzimë ka pjesë të cilat nuk marrin pjesë direkt në të, rrjedha e reagimit ofron një qendër aktive të enzimës.

Këtu janë disa nga vetitë e enzimave:

1) Efficiency. Një sasi e vogël e katalizator i mjaftueshëm për të përshpejtuar reaksion kimik e 10 ⁶ herë.

2) Specifika. Një enzimë nuk është katalizator universal e ndonjë reagimi në qelizë. Për enzimë shprehur specifikat e veprimit: çdo enzimë katalizon vetëm një ose disa reagime të ngjashme me substrate (ushqim reactant), por reagents tjera kimike për të njëjtën natyrë, enzimë mund të jetë i kotë. Bashkëveprim me substrate të përshtatshme dhe nxitimit mëtejshëm të reaksionit siguron një qendër aktiv të enzimës.

3) Aktiviteti qartë. Aktiviteti enzimë në qelizë është vazhdimisht në ndryshim nga të ulët të lartë.

4) Përqendrimi i enzimave të caktuara në qelizë nuk është konstante dhe mund të ndryshojnë në varësi të kushteve të jashtme. Enzimat të tilla në biologji quhet inducible.

klasifikimi i enzimave

Në strukturën e saj, enzimat mund të ndahen në të thjeshta dhe komplekse. Thjeshtë përbëhet vetëm nga mbetjet e acidit amino, janë komplekse grup jo-protein e substancave. quajtur Coenzymes komplekse.

Sipas llojit të enzimë katalizuar reagimet janë të ndarë në:

1) oksidoreduktaze (katalizator reaksione Redox).

2) transferase (transferuar tek grupe të veçanta të atomeve).

3) Lyases (obligacione të bashkohet kimike).

4) Lipase (formë lidhja në reaksionet shkak të energjisë së ATP).

5) izomeraze (uchuvstvuyut reaksioneve ndërshkëmbimi e izomereve).

6) Hydrolases (katalizator reaksione kimike nga tretjes me lidhje).

strukturë enzimë

Enzimë - një strukturë kompleks tre-dimensionale, që përbëhet kryesisht amino mbetje acide. Gjithashtu ka një grup proteze - një përbërës i natyrë jo-proteine, i lidhur me mbetjet amino acide.

Enzimat - proteinat globulare kryesisht që mund të kombinohen në sisteme komplekse. Ashtu si substancave të tjera proteinakeous, enzima janë të denatyralizuar duke rritur temperaturën apo nga ekspozimi ndaj disa kimikateve. Gjatë denaturation varion strukturës terciare enzimë dhe kështu vetitë e qendrës aktive të enzimave. Si rezultat, aktiviteti enzimë zvogëlohet në mënyrë dramatike.

substrate katalizuar është zakonisht shumë më e vogël se vetë enzimë. Enzimë lehtë konsiston gjashtëdhjetë mbetje amino acide, dhe qendra e saj aktive - vetëm dy.

Ka enzimat faqe katalitik aminoacide që nuk janë të përfaqësuar, dhe një grup organik i proteze, ose (më shpesh) inorganik origjinë - cofactor.

Koncepti i faqes aktive

Vetëm një pjesë e vogël e enzimë të përfshirë drejtpërdrejt në reaksionet kimike. Kjo pjesë e enzimë të quajtur site aktive. Site aktiv i enzimës - nje lipid, të një mbetje disa amino acidi ose grupi i proteze, i cili lidhet tek një substrat dhe katalizon reagim. Mbetjet amino acide te zones aktive mund përkasin ndonjë aminoacidet - polare, jopolar, ngarkuar, aromatic uncharged.

Qendra e aktiv enzimë (kjo lipidet, aminoacidet dhe substancave të tjera të aftë për të reaguar me reagents) - pjesa më e rëndësishme e enzimës, pa këto substanca do të jetë i kotë.

Në mënyrë tipike, molekula enzimë ka vetëm një faqe aktive, detyrueshme me nje ose më shumë reagent të ngjashme. Mbetjet amino acide e qendrës aktive formuar hidrogjen, obligacionet hidrofobik ose kovalente, duke formuar një kompleks enzimë-substrate.

Struktura e qendrës aktive

Site aktiv i enzimat, i thjeshtë dhe kompleks është një xhep ose çarë. Kjo strukturë e qendrës aktive të enzimës duhet të jenë në përputhje gjeometrik dhe elektrostatike substrate, pasi një ndryshim në strukturën terciar së enzimë mund të ndryshojë faqen aktive.

Detyrueshme dhe katalitik të qendrës - zona e qendrës aktive të enzimës. Natyrisht, vendin e lidhjes "kontrolle" compatibility substrate, dhe është e lidhur me të, dhe qendra katalitik është i përfshirë direkt në reagim.

Lidhja e qendrës aktive të substratit

Në mënyrë që të shpjegojë se si vendi aktiv i enzimës lidhur me një reagent të veçantë, janë propozuar disa teori. Më të popullarizuara të tyre - teoria Fisher, ajo është teoria e "kyçur". Fisher sugjeroi se ekziston një enzimë përshtatshme në mënyrë ideale për secilin substrate në vetitë e saj fizike dhe kimike. Pas formimit të ndonjë modifikim nuk ndodh kompleks enzimë-substrate.

Një tjetër dijetar amerikan - Daniel Koshland - shtoi Fisher supozimin e teorisë se vendi aktiv i enzimës mund të ndryshojë simetri e tyre për sa kohë që nuk i përshtatet një substrate të veçantë.

E kinetikë e reaksioneve enzimatike

Reagimi Features enzimatik është duke studiuar biokimi sektorin privat - kinetike enzimë. Kjo studime të veçanta Shkencës të reagimeve me përqendrime të ndryshme të enzimave dhe substrate, varësia e normës së reagimit të temperaturës brenda qelizës dhe vetitë e faqes aktive të enzimeve në varësi të parametrave fizike dhe kimike të mesme.

kinetika enzimë vepron koncepte të tilla si norma reagimit, energjia e aktivizimit, pengesë e aktivizimit, aktiviteti molekular, aktivitet të veçantë dhe të tjerët. Le të shohim disa prej këtyre koncepteve.

Se ka pasur një reagim biologjik, reagents nevojshme për të transferuar disa të energjisë. Kjo energji quhet energjia e aktivizimit.

Shtimi i enzimës për reactants për të reduktuar energjinë e aktivizimit. Disa substanca reagojnë në pa pjesëmarrjen e enzimeve, pasi energjia e aktivizimit është shumë i lartë. reaksioni ekuilibrit nuk zhvendoset me shtimin e enzimës.

Shkalla e reagimit - sasia e produktit të reagimit shfaq ose zhdukur në njësi të kohës.

Varësia e reagimit të shpejtësisë në përqendrimit substrate sasi përmasa fizike karakterizon - Michaelis konstante.

Aktiviteti molekulare - numri i molekulave substrate të cilat janë të konvertohet në një molekulë të enzimës për njësi kohe.