Proteina: struktura dhe funksioni. vetitë e proteinave

Siç dihet, proteinat - baza e origjinës së jetës në planetin tonë. Sipas teorisë së Oparin-Haldane ishte rënie coacervate, i përbërë nga molekula të peptides, ajo është bërë në bazë të origjinës së qenieve të gjalla. Ky është pa dyshim për shkak se analiza e strukturës së brendshme të çdo anëtari të biomasës tregon se këto substanca kanë gjithçka: bimët, kafshët, mikroorganizmave, kërpudhave, viruseve. Dhe ata janë shumë të ndryshme në natyrë dhe macromolecular.

Emrat e këtyre katër strukturave, ato janë sinonime:

• proteinat;
• proteinat;
• polypeptides;
• peptides.

molekulat proteina

Numri i tyre është me të vërtetë i pallogaritshëm. Në këtë rast, të gjitha molekulat proteinike mund të ndahen në dy grupe të mëdha:

• Thjeshtë - përbëhet vetëm nga sekuencat e acidit amino bashkuar nga lidhje peptide;
• komplekse - struktura dhe struktura e një proteine karakterizohen nga protolytic grupe shtesë (prostetike), i quajtur edhe cofactors.

Në këtë rast, molekulat komplekse të ketë klasifikimin e tyre.

Nuancim peptides kompleks

1. Glikoproteina - janë të lidhur ngushtë proteina dhe karbohidrate komponimeve. Struktura e molekulës thurur grupe prostetike mucopolysaccharides.
2. Lipoproteina - një përbërës kompleks i proteinave dhe lipid.
3. Metalloproteins - si nje grup protezave janë joneve metalike (hekur, mangan, bakrit, dhe të tjera).
4. Nucleoproteins - protein reagime dhe acidet nukleike (ADN, ARN).
5. Fosfoproteidy - simetri e proteinës dhe një mbetje të acidit fosforik.
6. Chromoproteids - shumë të ngjashme me metalloproteins, por një element që është pjesë e grupit protezave është një ngjyrë kompleks (e kuqe - hemoglobina, jeshile - klorofil, dhe kështu me radhë).

Secili grup diskutoi strukturën dhe vetitë e proteinave janë të ndryshme. Funksionet që ata kryejnë, dhe do të ndryshojnë në varësi të llojit të molekulës.

Struktura kimik i proteinave

Në këtë këndvështrim proteina - një kohë të gjatë, zinxhir masiv i mbetjeve amino acide ndërlidhur obligacionet specifike quajtura peptide. Nga ana e strukturave acide largohet degë - radikalet. Kjo strukturë e molekulës u zbulua nga E. Fischer në fillim të shekullit XXI.

Më vonë, proteina, struktura dhe funksioni i proteinave janë studiuar më në detaje. U bë e qartë se amino acidet që përbëjnë strukturën peptid, nje total prej 20, por ata kështu mund të kombinohen në mënyra të ndryshme. Prandaj diversiteti i strukturave polipeptidik. Përveç kësaj, në procesin e jetës dhe të kryerjes së funksioneve të tij proteina janë në gjendje për të kryer një seri të transformimeve kimike. Si rezultat i kësaj, ata të ndryshojnë strukturën, dhe nuk është mjaft e një lloj i ri i lidhjes.

Për të thyer lidhje peptide, dmth, ndërpriten strukturën proteina e zinxhirit duhet të zgjidhet në kushte shumë strikte (temperaturë të lartë, katalizator acid ose alkaline). Kjo është për shkak të fuqisë së lartë të lidhje kovalente në molekulë, respektivisht, në grupin peptide.

Zbulimi i strukturës proteinave në laboratorike kryhet duke përdorur reaksionin biuret - efekti në polipeptid njomë precipituar hidroksid, bakrit (II). Kompleksi i grupit peptide dhe bakrit joneve të jep një ngjyrë të ndritshme vjollcë.

Ka katër organizata themelore strukturore, secila prej tyre ka karakteristikat e veta të strukturës së proteinave.

Nivelet e organizimit: struktura primare

Si më sipër, peptidi - një sekuencë e mbetjeve amino acide me përfshirje, bashkë-enzimat, ose pa to. Kështu e quajnë këtë struktura primare e molekulës, e cila është e natyrshme, sigurisht, ajo është aminoacidet e vërtetë bashkuar nga lidhje peptide, dhe asgjë tjetër. Kjo është, struktura polipeptid lineare. Në këtë strukturë të veçantë të proteinave të këtij lloji - në se ky kombinim i acideve është vendimtar për kryerjen e funksioneve të molekulë proteine. Në sajë të këtyre tipareve është e mundur jo vetëm për të identifikuar peptid, por edhe për të parashikuar vetitë dhe rolin e një krejtësisht të re, ende të pazbuluara. Shembuj të peptideve që kanë strukturë natyrore primare, - insulinës, pepsinë, chymotrypsin, dhe të tjerët.

simetri dytësor

Struktura dhe vetitë e proteinave në këtë kategori ndryshojnë disi. një strukturë e tillë mund të formohet fillimisht mbi natyrën ose kur i nënshtrohen hidrolizës primar ngurtë, temperaturë apo kushte të tjera.

Kjo simetri ka tre lloje:

1. Qetë, të rregullta, mbështjellje stereoregular ndërtohet nga mbetjet amino acide që janë të përdredhur rreth aksit të lidhjes kryesor. mbahet vetëm së bashku me lidhje të hidrogjenit ndodhin midis grupit të oksigjenit të një peptidi dhe hidrogjen tjeter. Ku struktura është e saktë për shkak të faktit se i drejti largohet përsëritur në mënyrë të barabartë çdo nivel 4. një strukturë e tillë mund të jetë edhe mëngjarash dhe pravozakruchennoy. Por proteinat në më të njohura dekstrogire predominon izomer. simetri e tillë është quajtur alfa-struktura.
2. Përbërja dhe struktura e tipit proteinës vijues ndryshon nga një mëparshme në atë që lidhjet e hidrogjenit nuk janë formuar midis anën këmbë krah në njërën anë të pjesës së mbetur të molekulës dhe midis substancialisht hiqet, ku në një distancë të mjaftueshme të madhe. Për këtë arsye, e gjithë struktura bëhet më undulating, i ndërlikuar zinxhirët gjarpër polipeptid. Nuk është një tipar që duhet të jenë proteina. Struktura e amino acideve te degeve duhet të jenë të shkurtër si ajo e glicine ose alanine, per shembull. Ky lloj i konformitetit të mesëm quhet beta-fletë për aftësinë e tyre për të rrinë së bashku, nëse formimi i strukturës së përgjithshme.
3. Përkasin strukturës së tretë type proteina si biologjike tregon raznorazbrosannye komplekse, fragmente të renditura ka asnjë stereoregularity e aftë për të modifikuar strukturën nën efektin e kushteve të jashtëm.

Shembuj të proteinave që kanë strukturë të mesme nga natyra, nuk është zbuluar.

arsimi i lartë

Kjo është një përshtatje mjaft komplekse, që ka emrin "sferë". Çfarë është një proteinë? Struktura e saj është bazuar në strukturën e mesme, por shtoi lloje të reja të bashkëveprimit midis atomeve të grupeve, dhe të gjithë molekulë folds si, udhëzuar kështu, faktin se grupet hidrofilike janë drejtuar në rruazat dhe hidrofobik - jashtë.

Kjo shpjegon përgjegjësinë e molekulës proteinave në zgjidhje koloidale ujë. Cilat janë llojet e bashkëveprimit janë atje?

1. Obligacionet hidrogjen - mbeten të pandryshuar ndërmjet pjesëve të njëjtë si në strukturën sekondar.
2. hidrofobik (hidrofilik) The bashkëveprim - dalin kur tretur në polipeptid të ujit.
3. tërheqje jonik - raznozaryazhennymi formohet ndërmjet mbetjeve amino acide (radikale) grupe.
4. Ndërveprimet kovalente - mund të formohet në mes të vendeve të veçanta acid - molekulave cisteinë, ose më mirë, bishtin e tyre.

Kështu, përbërja dhe struktura e proteinave që kanë një strukturë e lartë mund të përshkruhet si një mbështjellë në zinxhirë rruazat polipeptidik, mbajtjen dhe stabilizuese simetri e tij për shkak të llojeve të ndryshme të bashkëveprimit kimike. Shembuj të peptideve të tilla: fosfoglitseratkenaza, tRNA, Alpha-keratin, fibroin mëndafshi, dhe të tjerët.

Struktura kuaternare

Kjo është një nga më të vështirat e rruazat, të cilat formojnë proteinat. Struktura dhe funksioni i proteinave të një plani të tillë është shumë i zhdërvjellët dhe specifike.

Çfarë është kjo simetri? Kjo është pak (nganjëherë dhjetëra) e zinxhirëve të mëdha dhe të vogla polipeptidik, të cilat janë formuar në mënyrë të pavarur nga njëri-tjetri. Por pastaj, për shkak të të njëjtat ndërveprime që kemi shqyrtuar për strukturën terciar të këtyre peptideve janë shtrembëruar dhe të ndërthurura. Kështu marra rruazat komplekse strukturor që mund të përmbajnë atome metalike, dhe grupet e lipideve dhe karbohidrateve. Shembuj të proteinave të tilla: polimeraza ADN-së, e virusit duhani zarfi proteina, hemoglobinës dhe të tjerë.

Të gjitha strukturat Peptidet kemi diskutuar kemi metodat e tyre të identifikimit në laborator, në bazë të mundësive aktuale të përdorimit të kromatografi, centrifugimit, elektron dhe mikroskopia optike dhe teknologjive të larta kompjuterike.

funksionet

Struktura dhe funksioni i proteinave është i lidhur ngushtë me njëri-tjetrin. Kjo është, çdo peptide luan një rol që është unik dhe të veçantë. Ka edhe ata që janë në gjendje për të kryer në një qelizë të gjallë, disa transaksione të rëndësishme. Por ajo mund të përmblidhen si për të shprehur funksionet themelore të molekulave proteinike në trupat e qenieve të gjalla:

1. Sigurimi i trafikut. organizmave qelizor ose organelet, apo lloje të caktuara të qelizave janë të afta të lëvizjes, shkurtime, lëvizjet. Kjo proteinë është siguruar, formojnë një pjesë të strukturës së tyre të aparatit motorik: cilia, flagjelat, membrana cytoplasmike. Nëse ne flasim për pamundësinë për zhvendosjen e qelizave, proteinat mund të kontribuojë në reduktimin e tyre (myosin muskujve).
2. Ushqyese ose backup funksion. Kjo është një akumulim i molekulave proteinike në oocytes, embrionet dhe fara bimore për mëtejshme mbushjes mungon ushqyesve. Mbi copëtim i peptideve të prodhuar aminoacidet dhe substanca biologjikisht aktive, të cilat janë të nevojshme për zhvillim normal e organizmave gjalla.
3. Funksioni i energjisë. Përveç karbohidratet detyron trupi mund të prodhojë dhe proteinat. Në prishjen e 1 g Peptidet lëshuar 17.6 kJ energji të dobishme në formën e triphosphate adenosine (ATP), e cila është shpenzuar në proceset jetësore.
4. Signal dhe funksioni rregullator. Ajo konsiston në kryerjen e monitorimit të kujdesshëm të proceseve të vazhdueshme dhe transmetimin e sinjaleve nga qeliza në indin, prej tyre tek autoritetet, nga të fundit të sistemit dhe kështu me radhë. Një shembull tipik është insulinë, e cila është rreptësisht e regjistron numrin e glukozës në gjak.
5. Funksioni receptor. Kjo është arritur duke ndryshuar simetri e Peptidet me njërën anë të membranës dhe të angazhohen në anën tjetër të ristrukturimit. Kur kjo ndodh dhe transmetimi sinjal dhe informacionin e kërkuar. Shumica e këtyre proteinave janë të ngulitura në membranën citoplazmike e qelizave dhe të kryejë një kontroll të rreptë mbi të gjitha i kalon të mespërmes materiale. Gjithashtu të lajmërojnë për ndryshimet kimike dhe fizike në mjedis.
6. Funksioni transportit të peptides. Ajo kryhet ushqen proteina dhe proteina transportuesi. Roli i tyre është e qartë - transportimin e molekulave të dëshirueshme për faqet me një përqendrim të ulët të pjesëve të larta. Një shembull tipik është transportin e oksigjenit dhe dioksidit të karbonit nga organeve dhe indeve të hemoglobinës proteinave. Kanë arritur gjithashtu shpërndarjen e komponimeve me peshë të ulët molekulare nëpër membranën në qelizë.
7. funksion struktura. Një nga më të rëndësishme të atyre që kryen proteina. Struktura e qelizave dhe organelet tyre është siguruar peptide. Ato janë të ngjashme me kornizë të përcaktuar formën dhe strukturën. Përveç kësaj, ata edhe e mbështesin atë, dhe të modifikojë nëse është e nevojshme. Prandaj, për rritjen dhe zhvillimin e të gjitha organizmave të gjallë proteina esenciale në dietë. peptides tilla përfshijnë elastin, tubulin, kolagjenit, actin, dhe keratin tjera.
8. Funksioni katalitik. Saj kryerjen enzimat. Shumta dhe të ndryshme, ata të përshpejtojë të gjitha reaksionet kimike dhe biokimike në trup. Pa pjesëmarrjen e tyre, mollë zakonshëm në stomak do të jetë në gjendje të tretet vetëm për dy ditë, ka të ngjarë të bëj në të njëjtën kohë. Nën veprimin e katalazë, peroxidase dhe enzimat e tjera, ky proces zhvillohet në dy orë. Në përgjithësi, kjo është në sajë të këtë rol, anabolism proteinave dhe catabolism është kryer, që është, plastike dhe të energjisë metabolizmit.

Roli mbrojtës

Ka disa lloje të kërcënimeve, nga të cilat proteinat janë projektuar për të mbrojtur trupin.

Pari, sulmi kimik traumatike reagents, gazrat, molekula, substancat spektri i ndryshëm nga veprimi. Peptides janë në gjendje të angazhohen me ta në një reaksion kimik, konvertimin në një formë të padëmshme apo thjesht neutralizues.

Së dyti, kërcënimi fizik nga plaga - nëse proteina fibrinogjenit në kohë nuk është shndërruar në fibrinë në vendin e lëndimit, gjaku nuk pritem, dhe kështu bllokim do të ndodhë. Pastaj, në të kundërtën, ajo ka nevojë për plazmina peptide mpiksje aftë thithur dhe rivendosjen qenët i qartë e anijes.

Së treti, kërcënimi i imunitetit. Struktura dhe vlera e proteinave që formojnë mbrojtjet imunitare, janë jashtëzakonisht të rëndësishme. Antitrupat, imunoglobulinat, interferone - janë të gjitha elemente të rëndësishme dhe domethënëse të limfatik dhe sistemin imunitar. Çdo grimcat e huaj, molekulë me qëllim të keq, qelizat e vdekura ose një pjesë e tërë struktura është nënshtruar një hetim të menjëhershëm nga ana e kompleksit Peptidet. Kjo është arsyeja pse një person mund të zotërojnë, pa ndihmën e barnave çdo ditë për të mbrojtur veten nga infeksioni dhe viruse të thjeshta.

vetitë fizike

Struktura e qelizave të proteinave është shumë specifike dhe varet nga funksioni. Por vetitë fizike të peptideve janë të ngjashme dhe mund të reduktohet në karakteristikat e mëposhtme.

1. Molekulat Pesha - deri në 1000000 Dalton.
2. Në tretësirë ujore formojnë sistemin koloidal. Nuk fiton struktura ngarkuar aftë ndryshojnë në varësi të aciditetit të mesme.
3. Kur ekspozohet ndaj kushteve të ashpër (rrezatimit, acid ose alkali, temperatura, etj) janë në gjendje për të lëvizur në nivelet conformations tjera, d.m.th. çnatyroj. Procesi në 90% të rasteve të pakthyeshme. Megjithatë, ka një zhvendosje kundërt - rinatyrimin.

Kjo vetitë themelore të karakteristikave fizike të peptides.